# Дендритні клітини й TLR: як розпізнавання стає імунною відповіддю

- Canonical: https://nutrifit.health/uk/knowledge/dendritic-cells-antigen-presentation-toll-like-receptors
- Language: uk
- Published: 2026-10-09T17:12:30.758Z
- Updated: 2026-10-09T17:12:30.758Z
- Author: Редакція NutriFit

> Дендритні клітини: TLR, обробка MHC-I/MHC-II, крос-презентація, метаболізм і толерантність. ZOE-50, IMPACT і негативний ACCESS.

## Антиген і контекст — різні повідомлення

Дендритна клітина виконує два пов’язані, але різні завдання: показує T-лімфоциту фрагмент білка й повідомляє, за яких обставин цей білок зустрівся. Комплекс пептид–MHC визначає антигенну специфічність, тоді як костимуляція, цитокіни й тканинне оточення впливають на активацію, диференціювання або толерантність. Toll-подібні рецептори, TLR, беруть участь у другому завданні. Вони не замінюють рецептор T-клітини й не є єдиним джерелом сигналів для дендритної клітини.

Це розмежування пояснює, чому один білок може спричиняти захисну відповідь у вакцині й переноситися без запалення у складі їжі. Воно пояснює й обмеження терапії: посилення одного каскаду не гарантує захисту, а зниження лабораторного маркера запалення не доводить клінічної користі. Нормальна робота передбачає співмірну відповідь із подальшим завершенням запалення, а не постійне максимальне збудження клітин.


## Походження клітин і межі класифікації

### Від попередника до тканинної спеціалізації

Після опису дендритних клітин Стейнманом і Коном у 1973 році їх почали розглядати як спеціалізованих ініціаторів первинної T-клітинної відповіді. Сучасна класифікація враховує походження, транскрипційну програму й функцію, а не лише розгалужену форму чи CD11c. Жоден окремий маркер не відрізняє безпомилково всі дендритні клітини від моноцитів, макрофагів та активованих клітин інших типів.

FLT3 і його ліганд FLT3L підтримують розвиток конвенціональних дендритних клітин. Рецепторна тирозинкіназа пов’язує ростовий сигнал із фосфорилюванням і програмами виживання та диференціювання. Проте схема «спільний мієлоїдний попередник → спільний попередник DC → усі зрілі DC» є корисною моделлю, а не універсальним маршрутом. Клональні дослідження й одноклітинна транскриптоміка уточнюють внесок різних попередників; походження pDC особливо погано описується однією жорсткою ієрархією.

### cDC1, cDC2, pDC і моноцитарні клітини

cDC1 пов’язані з програмами IRF8, BATF3 та ID2; у людини їх характеризують поєднання XCR1, CLEC9A і CD141. CLEC9A бере участь у розпізнаванні вмісту пошкоджених клітин, XCR1 — у взаємодії та міграції. cDC1 особливо ефективні в крос-презентації зовнішнього антигену через MHC-I та запуску CD8+ відповіді. Це спеціалізація, а не виключне право: інші антигенпрезентувальні клітини також можуть здійснювати її за певних умов.

cDC2 людини зазвичай визначають за CD1c та додатковими ознаками, що відмежовують моноцитарне походження. IRF4 та інші регулятори беруть участь у їхньому розвитку й функції, проте популяція неоднорідна. Вони важливі для MHC-II та CD4+ відповіді, включно з різними хелперними програмами. cDC2 не можна ототожнювати лише з Th2 чи Th17: напрям залежить від тканини, антигену, цитокінів і стану клітини.

pDC характеризуються програмою TCF4, експресією CD123 і CD303 та високою здатністю секретувати інтерферони I типу після певних стимулів. Особливо важливі ендосомальні TLR7 і TLR9 та IRF7. Вони можуть презентувати антиген, але ця функція й інтенсивність інтерферонової відповіді залежать від контексту. Універсальні твердження про «в тисячу разів більшу» продукцію не описують усі популяції та стани.

Моноцитарні DC виникають у запальному оточенні й широко використовуються в дослідженнях клітинної терапії. Їх не можна автоматично вважати еквівалентом тканинних cDC1 чи cDC2. Препарати зі схожими маркерами можуть відрізнятися походженням, метаболізмом і міграцією; результати на культивованих моноцитарних клітинах потребують окремої перевірки на первинних клітинах людини.

## Де TLR зустрічають ліганди

### Архітектура й поверхневі рецептори

TLR — однопрохідні мембранні білки з лейцин-багатими повторами в ліганд-зв’язувальному домені та цитоплазматичним TIR-доменом. Відповідний ліганд змінює геометрію комплексу й зближує сигнальні домени. Сам TLR не є протеїнкіназою: сигнал передають адаптери й ферменти, зібрані з цитоплазматичного боку мембрани.

На поверхні TLR2 утворює комплекси з TLR1 або TLR6 і розпізнає різні ліпопептиди. TLR5 розпізнає флагелін. TLR4 працює з MD-2; LBP і CD14 допомагають доставці ліпополісахариду. Структурні дослідження показують, як розміщення ліпідного ліганду в MD-2 сприяє активному комплексу. Це не означає прямого зв’язування будь-якої запальної речовини з TLR4.

### Ендосоми й нуклеїнові кислоти

TLR3 розпізнає дволанцюгову РНК, TLR7 і TLR8 — продукти її переробки, TLR9 — певні мотиви ДНК. Доставка в ендосоми за участю UNC93B1, кисле середовище й протеолітична обробка рецепторів просторово обмежують відповідь. Рецептори можуть реагувати на власні нуклеїнові кислоти за порушення локалізації та очищення. Розрізнення «свого» й «чужого» тут не є безпомилковим читанням однієї хімічної ознаки.

Набір TLR відрізняється між видами й клітинними популяціями. TLR7/9 особливо важливі для pDC людини, TLR8 — для низки людських мієлоїдних клітин; мишачі результати не переносяться механічно. Для TLR10 описані контекстні регуляторні ефекти, але фізіологічні ліганди та універсальна функція визначені менш чітко. Назва «єдиний інгібіторний TLR» приховує цю невизначеність.

### Пошкодження тканини та якість доказів

PAMP означає характерну мікробну структуру, DAMP — молекулярний сигнал пошкодження. Дія HMGB1 залежить від окисно-відновного стану, партнерних білків і рецепторів; різні окислені форми не взаємозамінні. Для запропонованих ендогенних лігандів потрібно враховувати мікробні домішки, спосіб виділення й модель. Hsp70, гіалуронан, насичені жирні кислоти та кристали холестерину не можна без застережень перелічувати як доведені прямі агоністи одного рецептора.

Кристалічні частинки й зміни обміну можуть спричиняти запалення через пошкодження органел та інші сенсори. TLR-сигналінг може підготувати клітину, проте підготовка й безпосереднє розпізнавання пошкодження — різні стадії. Це запобігає помилковому висновку: зв’язок речовини із запаленням нібито доводить пряме зв’язування TLR.

## Сигнал від мембрани до ядра

### MyD88, убіквітин і кінази

Більшість добре охарактеризованих TLR використовує MyD88; TLR3 є важливим винятком, TLR4 використовує два адаптерні маршрути. TIRAP допомагає організувати MyD88-сигналінг від TLR2 і TLR4 біля мембрани. Домени смерті MyD88, IRAK4 та IRAK1/2 формують міддосому. У кристалографічній моделі доменів MyD88–IRAK4–IRAK2 описано співвідношення 6:4:4; це характеристика конкретного комплексу, а не незмінний розмір кожної збірки живої клітини.

IRAK4 та споріднені кінази використовують ATP і Mg²⁺ для перенесення фосфатних груп. TRAF6 з убіквітин-кон’югувальною системою бере участь в утворенні сигнальних поліубіквітинових ланцюгів. K63-зв’язані ланцюги є платформами збирання, на відміну від K48-зв’язаного спрямування на протеасомну деградацію. TAK1 і регуляторні TAB-білки пов’язують платформу з IKK та MAP-кіназами.

Фосфорилювання IκB сприяє його убіквітинуванню й руйнуванню, після чого NF-κB потрапляє в ядро. MAP-кінази, зокрема p38 і JNK, активують AP-1. Результат залежить від співпраці факторів, доступності хроматину та зворотного зв’язку. IL-12p70 містить p35 і p40, IL-23 — p19 і ту саму p40; вимірювання p40 не доводить утворення виключно IL-12.

### TRIF та інтерферонова відповідь

TLR3 використовує TRIF, ендосомальний TLR4 залучає TRIF за участю TRAM. Маршрут пов’язує активацію з TBK1 та IKKε, фосфорилюванням IRF3 та індукцією IFN-β. TRIF також активує запальні гілки: розділення «MyD88 лише запалення, TRIF лише захисний інтерферон» надмірно просте. У pDC TLR7/9 можуть сильно активувати IRF7 й інтерферонову відповідь через MyD88.

Інтерферон I типу зв’язує IFNAR і через JAK1/TYK2 активує STAT1, STAT2 та IRF9 — комплекс ISGF3. Це змінює експресію інтерферон-стимульованих генів у клітині та її сусідах. Відповідь корисна при інфекції, але тривала активація може сприяти автоімунному пошкодженню. Значення визначають час, локалізація й тривалість, а не лише назва цитокіну.

## Як білок стає пептидом–MHC

### MHC-II: ендолізосомальна обробка

Зовнішні білки надходять через рецепторний ендоцитоз, фагоцитоз чи макропіноцитоз. V-ATPase під час дозрівання ендосом використовує гідроліз ATP для перенесення протонів у просвіт. Від ранніх ендосом із приблизним pH 6–6,5 шлях веде до кисліших пізніх ендосом і лізосом, часто близько 4,5–5,5. Значення залежать від клітини й стадії та не є універсальними параметрами всіх антигенних компартментів.

Катепсини S, L і B — цистеїнові протеази, D — аспартильна; активний набір залежить від клітини. GILT сприяє відновленню дисульфідних зв’язків і доступності білка. Протеоліз має утворити потрібні епітопи, а не обов’язково повністю зруйнувати антиген. Відкритий жолоб MHC-II часто містить пептиди приблизно 13–25 амінокислот, але допускає й довші послідовності.

В ендоплазматичному ретикулумі α- і β-ланцюги MHC-II збираються з інваріантним ланцюгом CD74, який захищає жолоб і спрямовує комплекс до ендосом. Після протеолізу залишається CLIP. HLA-DM каталізує обмін CLIP на антигенний пептид і редагування репертуару в MIIC. Це не протеаза й не ATP-залежний насос: дія пов’язана з конформацією MHC-II. Завантажений комплекс виходить на поверхню для CD4+ розпізнавання.

### MHC-I: цитозоль, TAP та ендоплазматичний ретикулум

Звичайний шлях MHC-I показує пептиди білків, синтезованих усередині клітини. Протеасома використовує каталізувальні N-кінцеві треоніни β-субодиниць; ATP-залежна регуляторна частина розпізнає й розгортає деякі субстрати. Інтерферони змінюють склад із включенням PSMB9/LMP2, PSMB10/MECL-1 і PSMB8/LMP7. Імунопротеасома змінює пептидний набір, але не гарантує розрізання кожного білка на один фіксований розмір.

TAP1/TAP2 переносить відповідні пептиди з цитозолю в ЕПР, використовуючи ATP. ERAP1 і ERAP2 — цинк-залежні амінопептидази — укорочують N-кінці; це може створити епітоп або знищити його надмірним розщепленням. Важкий ланцюг MHC-I та β₂-мікроглобулін взаємодіють із комплексом тапазину, калретикуліну й ERp57. ERp57 бере участь у тіол-дисульфідному контролі білкового збирання.

Пептиди MHC-I часто мають 8–10 амінокислот, але довжина й якірні залишки залежать від HLA-алеля. Після відбору стабільного пептиду комплекс проходить через Гольджі до поверхні для CD8+. Поліморфізм HLA дозволяє двом людям показувати різні пептиди одного білка. Хімічна тотожність антигену не гарантує однакової T-клітинної відповіді.

### Крос-презентація та невирішені питання

Крос-презентація означає завантаження зовнішнього антигену на MHC-I. У цитозольному варіанті частина білка потрапляє до цитозолю, обробляється протеасомою, а пептиди використовують TAP-залежні стадії. У вакуолярних варіантах обробка й завантаження відбуваються в ендосомах і можуть не вимагати протеасоми чи TAP. Перенесення готових комплексів пептид–MHC між клітинами, cross-dressing, є окремим явищем, а не самостійною переробкою антигену.

NOX2 використовує NADPH для перенесення електронів на кисень з утворенням активних форм кисню. У певних моделях DC це обмежує закислення й протеоліз фагосоми, зберігаючи антиген. Інші дослідження виявили вплив на протеази, не пояснюваний лише pH. Фагосома cDC1 не є обов’язковим резервуаром із постійним pH 7,2–7,5: окиснення, закислення й протеоліз змінюються в часі.

Роль Sec61 і точний вихід білка з ендосоми в цитозоль обговорюються; одну порову модель не можна вважати остаточно доведеним універсальним шляхом. Крос-презентація також відрізняється від крос-праймінгу: перша утворює комплекс, другий продуктивно активує наївну CD8+ клітину. Без відповідного контексту презентація може підтримувати толерантність замість цитотоксичної відповіді.

[![MHC-II до CD4+ і MHC-I до CD8+, крос-презентація та окремий контекстний сигнал TLR.](https://api.nutrifit.health/api/v2/public/knowledge/files/images/nutrifit-scientific-20261009-dendritic-cells-antigen-presentation-toll-like-receptors-dc-presentation-35f9c2f9cca6.png)](https://api.nutrifit.health/api/v2/public/knowledge/files/images/nutrifit-scientific-20261009-dendritic-cells-antigen-presentation-toll-like-receptors-dc-presentation-35f9c2f9cca6.png)

## Дозрівання, міграція та зустріч із T-клітиною

### CCR7 і стабільність поверхневих комплексів

Дозрівання змінює костимулятори, цитокіни, транспорт MHC та міграцію. Зменшення активності MARCH1, убіквітинлігази обігу MHC-II й CD86, сприяє їх збереженню на поверхні. Проте час життя залежить від пептиду, клітини й умов; твердження «завжди понад 100 годин» надмірне. Захоплення антигену після дозрівання також не обов’язково повністю вимикається.

CCR7 допомагає рухатися за CCL19 і CCL21 до лімфатичних судин і T-зон вузла. Цитоскелет та адгезія пристосовуються до тривимірної тканини, а не лише культуральної поверхні. Міграція може підтримувати толерантність без значного запалення. Сам CCR7 або маркер зрілості не встановлює імуногенний результат.

### Три сигнали й динамічний синапс

Перший сигнал — розпізнавання TCR комплексу пептид–MHC; CD4 або CD8 допомагає контакту. Другий включає CD28–CD80/CD86, третій — цитокінове оточення. CD40 клітини DC й CD40L активованого хелпера можуть посилювати ліцензування CD8+ відповіді. CTLA-4 і PD-1 обмежують активацію через гальмівні взаємодії, які не описуються одним універсальним співвідношенням афінностей.

LFA-1 та ICAM-1 підтримують контакт, актинові структури й рецепторні мікрокластери переміщуються та змінюють сигнал. Класична схема центрального й периферичного SMAC корисна, але контакти з DC часто динамічні й не створюють ідеальних кілець. Локальне виключення великих фосфатаз і Lck/ZAP-70 підтримують TCR-сигналінг. Зв’язок із диференціюванням розібраний у матеріалі про [програми Th1, Th2, Th17 і Treg](/uk/knowledge/th1-th2-th17-treg-immune-axis-balance).

## Метаболічна ціна активації й толерантність

### ATP, відновні еквіваленти та видові відмінності

У моделях рання активація DC збільшує гліколітичний потік; TBK1/IKKε та Akt пов’язують рецептор із обміном і локалізацією гексокінази. Реакція глюкоза + ATP → глюкозо-6-фосфат + ADP потребує Mg²⁺. Пентозофосфатний шлях утворює NADPH для відновних реакцій і ліпідів. Вихід цитрату з мітохондрій та ATP-цитратліаза забезпечують цитозольний ацетил-CoA для мембран ЕПР і Гольджі.

Пізня залежність від гліколізу й пригнічення дихання NO доведені в деяких мишачих запальних DC. iNOS використовує аргінін, кисень і NADPH та потребує гему, тетрагідробіоптерину, FAD і FMN. NO впливає на мітохондріальні ферменти, включно з цитохром-c-оксидазою. Проте NOS2-відповідь людських DC та первинних популяцій неоднакова: не всі клітини повністю вимикають дихання через 12 годин. Метаболічні ознаки самі не класифікують імуногенність.

### Толерогенний стан і кишковий бар’єр

Толерогенна DC — функціональний стан, а не незмінна лінія з обов’язковою відсутністю CD80/CD86. Представлення власних чи харчових антигенів без відповідної костимуляції може підтримувати анергію, видалення реактивних клонів або регуляторні програми. IL-10, TGF-β і гальмівні взаємодії беруть участь, але не гарантують пригнічення будь-якого запалення. Толерантність зберігає захист від інфекції, а не вимикає весь імунітет.

IDO1 — гем-вмісна діоксигеназа, що перетворює триптофан і кисень на N-формілкінуренін, далі утворюється кінуренін. Доступність амінокислоти та AhR можуть змінювати T-клітини. Одна концентрація триптофану не є універсальним порогом зупинки всіх лімфоцитів, а кожен ефект кінуреніну не означає прямої неминучої індукції FOXP3. Результат визначають обмін і партнерні клітини.

Кишкові антигени надходять через M-клітини й інші епітеліальні шляхи; прямий відбір проб відростками залежить від ділянки та моделі. Ретинальдегіддегідрогенази, зокрема ALDH1A2, окиснюють ретиналь до ретиноєвої кислоти за участю NAD⁺. Ретиноїди й локальні сигнали підтримують кишковий хомінг та деякі регуляторні відповіді. Це не доводить безпечного створення толерогенних DC великими дозами вітамінів A чи D у людей.

### Сенсори працюють разом

TLR взаємодіють із лектиновими та внутрішньоклітинними сенсорами. Dectin-1 й інші CLR можуть сигналізувати через Syk і CARD9-пов’язані комплекси. Для NLRP3 розрізняють підготовку з експресією запальних компонентів та подальше збирання з активацією каспази-1. Стадії відрізняються між клітинами; IL-18 не завжди потребує такої самої транскрипційної індукції, як IL-1β.

Зворотний зв’язок включає A20/TNFAIP3, IRAK3 та DUSP-фосфатази. Редагування убіквітину, обмеження кіназ і хроматин знижують тривалу відповідь. Вік змінює кількість клітин, тканинні сигнали й резерв, але не всі DC старіють однаково. Кров не є точною копією клітинного складу кишечника, шкіри чи пухлини.

## Що показали клінічні випробування

### Ад’ювантна вакцина: ZOE-50

Подвійне сліпе плацебо-контрольоване ZOE-50 оцінювало рекомбінантну вакцину проти оперізувального герпесу у дорослих від 50 років. Аналіз включав 15 411 учасників; дві внутрішньом’язові дози вводили через два місяці. Вакцина містила 50 мкг глікопротеїну E та AS01B із MPL і QS-21 у ліпосомальній композиції. Первинна мета — запобігти підтвердженому герпесу; середнє спостереження 3,2 року.

Хвороба виникла у 6 вакцинованих і 210 отримувачів плацебо: ефективність 97,2%, 95% ДІ 93,7–99,0. Виражені місцеві чи системні реакції частіші після вакцинації. Це доказ користі цілої вакцини в дослідженій популяції, а не окремого MPL чи вибіркової реактивації cDC1. Прямого порівняння з живою вакциною не було. Старші групи й довша тривалість захисту потребують власних даних, а не перенесення однієї цифри на всі терміни.

### Клітинна імунотерапія: IMPACT

IMPACT — подвійне сліпе рандомізоване випробування III фази у 512 чоловіків із безсимптомним чи малосимптомним метастатичним кастраційно-резистентним раком простати. Сипулейцел-T і контроль призначали 2:1, 341 та 171 учаснику. Три автологічні клітинні інфузії вводили внутрішньовенно через два тижні; первинна точка — загальна виживаність. Продукт містить антигенпрезентувальні й інші клітини, а не очищені однорідні cDC1; доза не описується однією масою білка.

За медіани спостереження 34,1 місяця медіана виживаності становила 25,8 проти 21,7 місяця. Відношення ризиків смерті 0,78, 95% ДІ 0,61–0,98, p=0,03. Час до об’єктивного прогресування значуще не покращився; характерні озноб і лихоманка при інфузіях. Користь конкретного продукту не доводить ефективності всіх DC-вакцин при всіх пухлинах, а зростання специфічних T-клітин не є еквівалентом подовження життя.

### Блокада TLR4: негативний результат ACCESS

У рандомізованому подвійному сліпому ACCESS 1961 пацієнт із тяжким сепсисом отримав ериторан або плацебо: 1304 і 657. Антагоніст MD-2–TLR4 вводили внутрішньовенно шість днів, сумарно 105 мг, починаючи в межах 12 годин після першої органної дисфункції. Первинна точка — смертність від усіх причин на 28-й день. Обидві групи продовжували лікування сепсису.

Смертність становила 28,1% проти 26,9%, без значущої користі. Молекулярно обґрунтована блокада не забезпечила доведеного зниження смертності. Неоднорідність інфекції, час і поєднання запалення з імунною дисфункцією обмежують перенесення простої схеми на клініку. Негативний результат не можна приховувати за обіцянкою точного пригнічення цитокінового каскаду.

### Експериментальні клітинні підходи й добавки

Ранні дослідження персоналізованих чи толерогенних препаратів оцінюють переносимість, міграцію й специфічні відповіді. Мала когорта без відповідного контролю не встановлює приросту виживаності чи універсальної автоімунної ремісії. Антигени, походження клітин, пухлини й супутня терапія відрізняються; об’єднувати всі препарати в доведено ефективний клас не можна. У ранніх дослідженнях імуногенність слід відрізняти від доведеної клінічної ефективності.

Для вітаміну D, омега-3, сульфорафану й лактоферину описані експериментальні зміни запальних і клітинних показників. Вони залежать від форми, концентрації, доступності й моделі. Кальцитріол у культурі не дорівнює добавці холекальциферолу, зв’язування компонента в пробірці — лікуванню сепсису. Рекомендація потребує результатів у людей та оцінки шкоди; сама модуляція TLR не є доведеним показанням до добавки.

## Як читати результати без хибної точності

Потрібно розрізняти кількість клітин, фенотип, сигнальну активність, презентацію антигену та клінічний результат. CD80, концентрація інтерферону чи збільшення T-клону відповідають лише на частину питань. Тканина, HLA, час зразка й метод змінюють результати; універсального аналізу крові на правильну активність усіх DC немає.

Дендритна клітина поєднує розпізнавання, ферментативну обробку білків, транспорт пептидів, метаболізм і контакт. Захист виникає із узгодженої роботи зі збереженням обмежувальних механізмів. Переконливе пояснення визначає компартменти, причинність і невизначеність; обіцянка лікування додатково потребує контрольованого клінічного результату.

## Часті питання

### Чи TLR визначають специфічність T-відповіді?

Її задає розпізнавання пептид–MHC рецептором T-клітини; TLR передають контекст.

### Чи лише cDC1 здійснюють крос-презентацію?

Ні. Це виражена спеціалізація, але інші клітини також здатні за певних умов.

### Чи зниження маркера доводить користь добавки?

Ні. Потрібні клінічні результати у людей та оцінка шкоди.

## Джерела

- [Wilson KR, Jenika D, Blum AB, et al. MHC Class II Ubiquitination Regulates Dendritic Cell Function and Immunity.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34599081/)
- [Lawand M, Evnouchidou I, Baranek T, et al. Impact of the TAP-like transporter in antigen presentation and phagosome maturation.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29941219/)
- [Luchner M, Reinke S, Milicic A. TLR Agonists as Vaccine Adjuvants Targeting Cancer and Infectious Diseases.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33499143/)
- [Rodrigues PF, Trsan T, Cvijetic G, et al. Progenitors of distinct lineages shape the diversity of mature type 2 conventional dendritic cells.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38821051/)
- [Cui Q, Li W, Wang D, et al. Immune signature and phagocytosis of circulating DC subsets in healthy adults during aging.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38382263/)
- [Reitsema RD, Kumawat AK, Hesselink BC, et al. Effects of ageing and frailty on circulating monocyte and dendritic cell subsets.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38438383/)
- [Feng J, Pucella JN, Jang G, et al. Clonal lineage tracing reveals shared origin of conventional and plasmacytoid dendritic cells.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35180378/)
- [Balan S, Saxena M, Bhardwaj N. Dendritic cell subsets and locations.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31810551/)
- [Collin M, Bigley V. Human dendritic cell subsets: an update.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29313948/)
- [Deifl S, Kitzmüller C, Steinberger P, et al. Differential activation of dendritic cells by toll-like receptors causes diverse differentiation of naïve CD4+ T cells from allergic patients.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25093709/)
- [Park et al. The structural basis of lipopolysaccharide recognition by the TLR4–MD-2 complex.](https://doi.org/10.1038/nature07830)
- [Lin et al. Helical assembly in the MyD88-IRAK4-IRAK2 complex in TLR/IL-1R signalling.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20485341/)
- [Pos et al. Crystal structure of the HLA-DM–HLA-DR1 complex defines mechanisms for rapid peptide selection.](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/pmid/23260142/)
- [Savina et al. NOX2 controls phagosomal pH to regulate antigen processing during crosspresentation by dendritic cells.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16839887/)
- [Phagosomal proteolysis in dendritic cells is modulated by NADPH oxidase in a pH-independent manner.](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3280544/)
- [Everts et al. TLR-driven early glycolytic reprogramming via the kinases TBK1-IKKε supports the anabolic demands of dendritic cell activation.](https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4358322/)
- [Lal et al. Efficacy of an adjuvanted herpes zoster subunit vaccine in older adults.](https://www.nejm.org/doi/abs/10.1056/NEJMoa1501184)
- [Kantoff et al. Sipuleucel-T immunotherapy for castration-resistant prostate cancer.](https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20818862/)
- [Opal et al. Effect of eritoran, an antagonist of MD2-TLR4, on mortality in patients with severe sepsis: the ACCESS randomized trial.](https://jamanetwork.com/journals/jama/fullarticle/1669798)